Jest pewien dodatek w pożywieniu. Transglutaminazy. Są bardzo powszechne. Nie tylko w pieczywie. Są praktycznie w każdym przetworzonym artykule żywnościowym. Dlaczego osoby z celiakią powinny ich unikać – dowiesz się tu.

Transglutaminazy bakteryjne są powszechnie stosowane w przemyśle spożywczym

Enzym – klej

Wpływ transglutaminaz jest najlepszym przykładem, że choroby autoimmunologiczne, takie jak celiakia, nie powstają w wyniku działania jednego czynnika, lecz wielu działających jednocześnie. W celiakii mamy do czynienia z działaniem tzw. nietolerancją glutenu. Jego działanie jest dwojakie, bo najpierw wywołuje nieszczelność jelita, a potem reakcję odpornościową. Drugim czynnikiem są transglutaminazy, o czym dalej.

Tranzglutaminazy to „ulepszona” wersja glutenu.

Wcześniej typowe dla celiakii było wykrywanie przeciwciał przeciwko glutenowi (dokładniej gliadynie), endomysium (śródmięsna mięśni gładkich)  lub calretikulinie (rodzaj chaperona wychwytującego nieprawidłowe białka). Od jakiegoś czasu dużo częstsze i charakterystyczne jest jednak przeciwciało anty- TTG. Jest to przeciwciało przeciwko enzymowi znajdowanemu w wielu tkankach, m.in. w jelicie, czyli transglutaminazie tkankowej.

Transglutaminazy są to białka występujące normalnie w wielu tkankach organizmu ludzkiego. Przeprowadzają reakcję, która skutkuje w połączeniu dwóch nici białkowych. Dokładniej koniec jednego białka zawierający lizynę łączy się z resztą glutaminową drugiego tworząc wiązanie peptydowe. W skrócie – skleja dwa białka.

Proponowana funkcja tego enzymu to gojenie ran, poprawianie spójności matrycy pozakomórkowej tkanek organizmu, przyleganie tkanek. Z drugiej strony z dotyczącymi niej nieprawidłowościami są związane różne stany chorobowe, neurodegeneracja, stany zapalne, a nawet rozwój nowotworów.

Ta podstawowa jej właściwość upodabnia ją do pewnego białka typowego dla zbóż – glutenu. Tyle, że cząsteczka glutenu łączy się z glutenem. Transglutaminaza natomiast potrafi połączyć każde białko z innym. Stąd jej zastosowanie w przemyśle spożywczym i szerokie stosowanie w produktach przetworzonych. Mikrobiologicznie wytworzona wersja tego enzymu jest powszechnie wykorzystywana w gotowych produktach piekarniczych, cukrowniczych i masarskich (o czym dalej).

Transglutaminaza katalizuje jednak też inne reakcje. Między innymi w wyniku jej działania białko gliadyna jest modyfikowane w wyniku deamidowania glutaminy. Przeciwciała przeciwko tej zmodyfikowanej gliadynie też są znajdowane u chorych na celiakię. Są to przeciwciała przeciwko dezaminowanym peptydom gliadyny anty-DGP.

Jest jeszcze jedna właściwość transglutaminazy, która stanowi zagrożenie dla osób chorych na celiakię. Transglutaminazy rozszczelniają barierę jelitową. A jak wiadomo, właśnie ten proces leży u podstaw choroby autoimmunologicznej.

Transglutaminazy mikrobiologiczne

Transglutaminazy zwierzęce są pozyskiwane z wątroby świnki morskiej. Jest to jednak proces kosztowny, mimo że znany jest od lat. W roku 1989 opracowano sposób pozyskiwania transglutaminaz mikrobiologicznych. Enzymy te produkowano z drożdży z gatunku Streptoverticillium sp.

Transglutaminazy są wszędzie.

Transglutaminazy mikrobiologiczne mTG są tańsze w produkcji, a ich wykorzystanie w produktach spożywczych jest powszechne. Można je produkować z wykorzystaniem różnych mikroorganizmów, lecz aktualnie najczęściej pozyskuje się je z drożdży S. mobaraense.

Wykorzystuje się je powszechnie w przemyśle spożywczym. Znalazły zastosowanie oczywiście w piekarnictwie. Umożliwiają uzyskanie większej puszystości wypieków i lepszej faktury makaronów, szczególnie tych ryżowych.

Enzym łączy trwale nici białek glutenu, co polepsza właściwości ciasta i jego wzrost. Dzięki temu stosuje się go w charakterze spulchniacza. Umożliwia wykorzystywanie gorszego rodzaju mąki przy tych samych efektach, co stanowi przesłankę ekonomiczną ich stosowania. Pieczywo jest gorszej jakości, lecz mimo to puszyste.

Poza tym transglutaminazy używane są w cukiernictwie. Umożliwiają łączenie różnych warstw wyrobów i polew. Zastępują w tym żelatynę. Z wykorzystaniem transglutaminaz można utworzyć trwałe warstewki białkowe. Takie „filmy” białkowe są następnie nanoszone na warzywa i owoce w celu poprawy ich trwałości.

Z transglutaminaz korzysta też przemysł mięsny, ponieważ poprawiają fakturę mięsa. Tym samym upodabniają mięso gorszej jakości do tego o lepszej jakości. Poza tym umożliwiają łatwą produkcję kiełbas, w tym salami. Podczas tego procesu dodawane może być mięso oddzielane mechanicznie, krew i inne, niemięsne składniki, jak soja i mąka.

Umożliwiają wyprodukowanie mięsa o niskiej zawartości tłuszczu.Poprawiają wygląd mięs i ryb po zamrożeniu. Również produkcja przetworów rybnych byłaby niemożliwa bez tych enzymów. Dzięki nim powstają kostki rybne, paluszki i rybne kulki.

Jakby tego było mało, transglutaminazy pozwalają na uzyskanie ładnej, powtarzalnej faktury jogurtów i kefirów. To samo tyczy się śmietany i różnorakich dań mlecznych. Przypominam, że dania takie robione są z proszku do którego dolano wodę. Bez transglutaminaz nie uzyskałyby odpowiedniej konsystencji. Z ich właściwości korzysta się też podczas produkcji lodów i napojów mlecznych.

Związek transglutaminazy i chorób

Jakie jest podobieństwo mTG do tkankowej tTG, określanej też mianem TG2? Niewielkie. Białka różnią się znacznie budową i sekwencją aminokwasów. Mają jednak podobne centrum aktywne i aktywność.

Z powodu tej aktywności są niebezpieczne przede wszystkim dla osób już chorych na celiakię. Ich ilość pogarsza stan chorych, pomimo odstawienia głównych źródeł glutenu, czyli pszenicy, żyta i jęczmienia. Niewielkie ilości białek o podobnej aktywności w innych zbożach i tak przedostają się przez rozszczelnione jelito.

Obecność transglutaminaz mikrobiologicznych w żywności pogarsza objawy celiakii.

Przypomnę o przeciwciałach przeciwko dezaminowanym peptydom gliadyny DGP, które powstają w wyniku aktywności mTG. Są wykrywane w celiakii. Co więcej, u osób chorych wykrywa się też niespotykane kiedyś przeciwciała. Są one skierowane przeciwko gliadynie połączonej z mTG. Nazwano je anty-mTG neo.

Do całego obrazu trzeba dodać, że na gliadynę reagują też wspomniane przeciwciała anty-DGP. Prawdopodobnie przeciwciała przeciwko mTG reagują też na własne białka tTG. Wszystko opiera się na zasadzie tzw. molekularnej mimikry (opisanej gdzie indziej).

Podsumowanie

  • Transglutaminazy są używane jako spożywczy „klej” w piekarnictwie, cukiernictwie i masarstwie
  • Te enzymy otrzymuje się powszechnie z przemysłowych hodowli mikroorganizmów.
  • Ich obecność w pożywieniu wzmacnia objawy celiakii i pogarsza sytuację chorych.

Literatura

Kieliszek, M. & Misiewicz, A., 2014. Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review. Folia microbiologica, 59(3), pp.241–250.

Shaoul, R. & Lerner, A., 2007. Associated autoantibodies in celiac disease. Autoimmunity Reviews, 6(8), pp.559–565.

Kanaji, T. et al., 1993. Primary structure of microbial transglutaminase from Streptoverticillium sp. strain s-8112. Journal of Biological Chemistry, 268(16), pp.11565–11572.

Kashiwagi, T. et al., 2002. Crystal structure of microbial transglutaminase from Streptoverticillium mobaraense. Journal of Biological Chemistry, 277(46), pp.44252–44260.

Lerner, A. et al., 2017. Gluten, Transglutaminase, Celiac Disease and IgA Nephropathy. Journal of Clinical & Cellular Immunology, 8(2), pp.1–5.

Co myślisz? Zostaw komentarz poniżej!

Reklamy

Skomentuj

Proszę zalogować się jedną z tych metod aby dodawać swoje komentarze:

Logo WordPress.com

Komentujesz korzystając z konta WordPress.com. Wyloguj /  Zmień )

Zdjęcie na Google

Komentujesz korzystając z konta Google. Wyloguj /  Zmień )

Zdjęcie z Twittera

Komentujesz korzystając z konta Twitter. Wyloguj /  Zmień )

Zdjęcie na Facebooku

Komentujesz korzystając z konta Facebook. Wyloguj /  Zmień )

Połączenie z %s